- Un grupo de científicos ha creado un 'cóctel' de superenzimas que es capaz de descomponer objetos de plástico 6 veces más rápido que una sola y podría ser utilizado para el reciclaje dentro de 1 o 2 años.
- La nueva investigación es una posible solución de bajo consumo energético al problema de la contaminación plástica y los gases de efecto invernadero influyentes en el cambio climático.
Un grupo de científicos ha creado un 'cóctel' de superenzimas que es capaz de descomponer objetos de plástico 6 veces más rápido que una sola enzima y podría ser utilizado para el reciclaje dentro de 1 o 2 años, según The Guardian.
Actualmente es muy difícil descomponer las botellas de plástico en sus constituyentes químicos para hacer nuevas a partir de las viejas, lo que significa que cada año se crea más plástico nuevo a partir del petróleo.
De hecho, una bolsa de este material tarda 150 años en degradarse. Asimismo, una botella de polietileno tereftalato (más conocido por sus siglas en inglés PET, polyethylene terephthalate) puede tardar 1.000 años en desaparecer.
En este sentido, la contaminación plástica ha inundado el planeta y ahora se sabe una persona puede ingerir y respirar entre 70.000 y 121.000 partículas de microplásticos al año, cuyos efectos en la salud todavía son desconocidos. No obstante, algunos pedazos son los suficientemente pequeños como para entrar en los tejidos humanos donde pueden desencadenar respuestas inmunes o liberar sustancias tóxicas.
Recientemente, los investigadores han combinado una enzima que habita en la basura y que se alimenta de botellas de plástico con la enzima PETasa, que tiene una dieta similar, para acelerar el proceso de descomposición del plástico.
Así, los científicos han diseñado la enzima PETasa natural en laboratorio para que fuera un 20% más rápida a la hora de digerir el PET. Ahora, le han agregado la enzima MHETase, lo que ha duplicado la velocidad de degradación del tereftalato de polietileno.
La creación de una conexión entre ambas ha dado lugar a una superenzima que acelera este proceso en 3 veces.
"Nuestros primeros experimentos han demostrado que funcionaban mejor juntas, así que decidimos intentar vincularlas físicamente, como dos Pac-Man unidos por un trozo de cuerda", ha explicado John McGeehan, director del Centro de Innovación Enzimática (CEI) de la Universidad de Portsmouth, Reino Unido y coautor del estudio.
Es decir, la superenzima, derivada de las bacterias que han evolucionado naturalmente la capacidad de comer plástico, permite el reciclaje completo de las botellas.
Además, los científicos creen que combinándola con enzimas que descomponen el algodón también podría permitir el reciclaje de la ropa de tejido mixto.
"Cuando vinculamos las enzimas, de forma bastante inesperada, obtuvimos un dramático aumento de la actividad", ha comentado McGeehan.
"Esta es una trayectoria para tratar de hacer enzimas más rápidas que sean más relevantes industrialmente. Pero también es una de esas historias sobre aprender de la naturaleza, y luego llevarlo al laboratorio", ha agregado.
En abril, la compañía francesa Carbios ha revelado una enzima diferente, originalmente descubierta en un montón de hojas de compostaje, que degrada el 90% de las botellas de plástico en 10 horas. Sin embargo, requiere un calentamiento por encima de 70°C.
En contraposición, la nueva superenzima trabaja a temperatura ambiente y, según McGeehan, la combinación de diferentes enfoques podría acelerar el progreso hacia el uso comercial: "Si podemos hacer mejores y más rápidas enzimas uniéndolas entre sí y proporcionándolas a compañías como Carbios, y trabajar en asociación, podríamos empezar a hacer esto dentro de 1 o 2 años".
Anteriormente, en 2018, los investigadores habían determinado que la estructura de una enzima, llamada PETasa, puede atacar la superficie dura y cristalina de las botellas de plástico.
A continuación, han descubierto —por accidente— que una versión mutante funcionaba un 20% más rápido.
Pero el nuevo estudio ha estudiado una segunda enzima, también encontrada en la bacteria japonesa, que dobla la velocidad de la ruptura de los grupos químicos liberados por la primera enzima.
La superenzima vinculada sería imposible de crear para una bacteria, ya que la molécula sería demasiado grande. Así, los científicos han conectado las 2 enzimas en el laboratorio y han evidenciado cómo se triplicaba la velocidad.
El PET es el termoplástico más común, que se utiliza para fabricar botellas de bebidas de un solo uso, ropa y alfombras. Y, aunque tarda cientos de años en degradarse en el medio ambiente, la PETase puede acortar este proceso a tan solo unos días, ya que es capaz de degradarlo.
La nueva investigación es una posible solución de bajo consumo energético al problema de la contaminación plástica y los gases de efecto invernadero influyentes en el cambio climático.
La combinación MHETase-PETase digiere el plástico PET y lo devuelve a sus componentes originales, lo que hace posible que los plásticos se fabriquen y se reutilicen sin cesar.
El equipo está ahora examinando cómo las enzimas pueden ser ajustadas para que trabajen aún más rápido.
"Hay un enorme potencial", ha asegurado McGeehan.
"Tenemos varios cientos en el laboratorio que actualmente estamos uniendo", ha añadido.// Business Insider
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Devorar una botella en 10 minutos: la carrera por crear enzimas que resuelvan la crisis de los plásticos esconde un mercado de miles de millones
Y entonces, hace unos 350 millones de años, apareció la lignina y cambió la historia. Las plantas que habían crecido de forma brutal gracias a la celulosa, pero se estaban viendo acosadas por numerosas bacterias, protozoos y hongos. Las primeras estructuras leñosas acabaron con esa guerra: no solo eran más duras, más rígidas y más versátiles que la mera celulosa, eran inexpugnables.
Fundamentalmente porque estaban basadas en fenol y, a efectos prácticos, eso significaba que la "única forma" de extraer su poder energético era quemándolas. No había en la faz de la Tierra ningún microrganismo capaz de degradar la madera y, como consecuencia, las plantas leñosas fueron conquistando cada centímetro de tierra fértil.
Sin "depredadores" naturales, la madera era la reina. Nunca se ha fijado carbono como se fijó en aquella época y eso se volvió un problema: los niveles de CO2 en la atmósfera bajaron hasta límites nunca vistos. Con ello, bajaron las temperaturas globales, se estranguló la biodiversidad y el mundo se sumergió en una hibernación que duró 40 millones de años.
Los que tardó un pequeño hongo llamado Agaricomycetes en aprender que, en lugar de intentar digerir la lignina, lo mejor era "bombardear la madera con oxígeno" utilizando ciertas enzimas hasta que liberara toda la celulosa que tenía dentro. En las últimas décadas hemos tenido una nueva 'lignina', los plásticos, y como aquella han conseguido invadir casi cada centímetro de tierra virgen sin que podamos controlarlo fácilmente. Por suerte, de nuevo, podemos contar con las enzimas.
Una enzima contra el plástico
Como en la historia del Agaricomycetes, en ésta hay mucho de casualidad. En 2016, un equipo de japoneses se cruzó con un insecto que comía plástico. No estaba muy claro ni cómo, ni por qué; así que se pusieron a investigar. Y en 2018, casi por casualidad, unos investigadores del National Renewable Energy Laboratory de EEUU en Colorado dieron con el diseño una enzima basada en estos insectos que era capaz de descomponer una botella de plástico en unos pocos días.
No es el único equipo que está trabajando en el tema. En abril, una empresa Francesa (Carbios) anunció que habían encontrado una enzima en un depósito de compost capaz de degradar el 90% de una botella de plástico en 10 horas. Eso sí, a 70 grados de temperatura.
El equipo norteamericano ahora han metido el acelerador y han creado una superenzima (dos combinadas, en realidad) capaz de descomponer el plástico seis veces más rápido que las de 2018. A temperatura ambiente. Y eso es fundamental para poder 'aterrizar' estos enfoques a nivel comercial. Y la carrera es crucial: aunque el coronavirus lo ha silenciado, la crisis mundial del reciclado sigue ahí y con ella un mercado de miles de millones.// Xataka
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